GDF-8 CAS 901758-09-6

製品詳細：

説明：

ミオスタチン (成長分化因子 8 とも呼ばれ、GDF-8 と略される) はミオカインであり、筋細胞によって産生および放出されるタンパク質であり、筋細胞の自己分泌機能に作用して筋形成 (筋細胞の成長と分化) を阻害します。 ヒトでは、MSTN 遺伝子によってコードされています。 ミオスタチンは、TGF ベータ タンパク質ファミリーのメンバーである分泌型成長分化因子です。

ミオスタチンを欠いているか、ミオスタチンの活性を遮断する物質で処理された動物は、筋肉量が大幅に増加しています. さらに、ミオスタチン遺伝子の両方のコピーに変異がある人は、筋肉量が著しく多く、通常よりも強い. ミオスタチンの活性を遮断することは、筋ジストロフィーなどの筋肉消耗疾患の治療に治療的応用があるかもしれません.

GDF-8 (プロペプチド-Fc) は、筋肉成長阻害因子の筋肉成長および発達プロセスです。 筋肉インヒビンは筋肉の治癒過程に存在し、その性質は筋肉形成（筋肉組織形成過程）の阻害です。 科学者たちは、新しい組み換え筋肉を介して組み換えミオスタチンペプチドを導入することにより、いくつかの病変の筋肉と骨の修復と再生を強化する新しい方法を研究してきました.

Myostatin / GDF-8 is a protein that in humans is encoded by the MSTN gene. It isproduced primarily in skeletal muscle cells, circulates in the blood and acts on muscle tissue. The myostatin propeptide is known to bind and inhibit myostatin in vitro. This interaction is relevant in vivo, with a majority (>血清中のミオスタチンの 70% が、ミオスタチンの負の調節因子として作用するプロペプチドに結合しています。 組換えヒト ミオスタチン プロペプチドは、分子量 27.8 kDa の 244 アミノ酸を含む非グリコシル化タンパク質です。 当社のミオスタチン 1mg はタグ付きです。 タグはアミノ酸/タンパク質の鎖/山であり、ほとんどの場合、免疫反応を引き起こすのは外来タンパク質です。

ミオスタチン / GDF{{0}} は、タンパク質の TGF ベータ スーパーファミリーのメンバーです。 ヒト ミオスタチンは、それぞれが 109 のアミノ酸残基からなる 2 つの同一のサブユニットで構成されています。 その総分子量は 25.0 kDa です。 タンパク質は不活性型で作られています。 活性化するために、プロテアーゼは分子の NH2- 末端、または「プロドメイン」部分を切断し、現在活性な COOH 末端二量体をもたらします。

ミオスタチン (GDF-8) は、骨格筋で高度に発現する形質転換成長因子ベータ (TGF-ベータ) スーパーファミリーのメンバーであり、ミオスタチンの機能喪失は骨格筋量の倍増につながります。 ミオスタチン欠損マウスは、筋肉と骨の相互作用を研究するためのモデルとして使用されてきました。ここでは、ミオスタチンシグナル伝達の変化に関連する骨格表現型を確認します。 ミオスタチンが間葉系幹細胞の増殖と分化の重要な調節因子であることが現在知られています.ミオスタチン遺伝子を欠くマウスは、体脂肪の減少と骨密度と強度の一般的な増加を示します.

骨密度の増加は、手足、脊椎、顎を含むほとんどの解剖学的領域で観察され、ミオスタチン阻害剤は骨形成を大幅に増加させることが観察されています. ミオスタチンは骨折治癒の初期段階でも発現し、ミオスタチン欠乏は骨折カルスのサイズと強度の増加につながります. まとめると、これらのデータは、ミオスタチンが骨前駆細胞の増殖と分化に直接影響を及ぼし、ミオスタチンのアンタゴニストと阻害剤が筋肉量と骨強度の両方を増強する可能性が高いことを示唆しています.

応用：

1. 筋肉の萎縮を治療し、筋肉の靭性を強化し、筋肉の数を増やします。

2.栄養失調患者の治療は、筋力トレーニング選手の重要な指標です。

3. GDF-8 は、加齢による脂肪組織の増加を効果的に防ぎ、糖尿病の発生を減らします。

ミオスタチンをコードする遺伝子は、1997 年に遺伝学者の Se-Jin Lee と Alexandra McPherron によって発見されました。 これらのミオスタチン「ノックアウト」マウスは、通常のマウスの約 2 倍の筋肉を持っています。 これらのマウスは後に「マイティマウス」と名付けられました。

ミオスタチンの自然発生的な欠乏は、Ravi Kambadur、ウィペット、および人間によって牛で確認されています。 いずれの場合も、結果として筋肉量が劇的に増加します。 テクセル羊のミオスタチン遺伝子の 3' UTR の変異により、マイクロ RNA miR-1 および miR-206 の標的部位が作成されます。 これは、この品種の羊の筋肉の表現型を引き起こす可能性があります.

ヒト ミオスタチンは 2 つの同一のサブユニットで構成され、それぞれが 109 (NCBI データベースではヒト ミオスタチンは 375 残基長であると主張されています) のアミノ酸残基で構成されています。 その総分子量は 25.0 kDa です。 タンパク質は、プロテアーゼが分子の NH2- 末端または「プロドメイン」部分を切断するまで不活性であり、活性 COOH 末端二量体をもたらします。 ミオスタチンはアクチビン II 型受容体に結合し、共受容体である Alk-3 または Alk-4 の動員をもたらします。 次に、この共受容体は、SMAD ファミリーの転写因子である SMAD2 および SMAD3 の活性化を含む、筋肉内の細胞シグナル伝達カスケードを開始します。 これらの要因は、ミオスタチン特異的な遺伝子調節を誘導します。 筋芽細胞に適用すると、ミオスタチンは成熟筋繊維への分化を阻害します。 ミオスタチンは骨前駆細胞の増殖と分化に直接影響を及ぼし、ミオスタチンのアンタゴニストと阻害剤は筋肉量と骨強度の両方を増強する可能性が高い.

TGFbeta スーパーファミリーのメンバーであるミオスタチン (GDF-8) は、骨格筋量の強力かつ特異的な負の調節因子です。 血清中で、ミオスタチンは、ミオスタチン プロペプチドとフォリスタチン関連遺伝子を含む潜在的な複合体の一部として循環します。

The myostatin propeptide is known to bind and inhibit myostatin in vitro. This interaction is relevant in vivo, with a majority (>血清中のミオスタチンの 70% がそのプロペプチドに結合しています。 ミオスタチン プロペプチドは、インビボでミオスタチンの負の調節因子です。

ミオスタチンを欠いているか、ミオスタチンの活性を遮断する物質で処理された動物は、筋肉量が大幅に増加しています. さらに、ミオスタチン遺伝子の両方のコピーに変異がある人は、筋肉量が著しく多く、通常よりも強い. ミオスタチンの活性を遮断することは、筋ジストロフィーなどの筋肉消耗疾患の治療に治療的応用があるかもしれません.

ミオスタチン (GDF8) は、113 のアミノ酸残基からなる 12 kDa の成熟糖タンパク質としてヒトの骨格筋に特異的に発現し、血漿に分泌されます。 ミオスタチンは、骨格筋量の適切な調節に不可欠な、分泌された成長および分化因子のトランスフォーミング成長因子 β スーパーファミリーのメンバーです。 研究は、ミオスタチンが心臓の発達と生理学において重要な役割を果たす可能性があることを示しています.

投与量:

ミオスタチン プロペプチドの投与量をマウスでテストしたところ、20 mg/kg の投与量で最適な筋肉量の増加が示されました。 25 5 日間、5 日ごとに使用できます。

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